, LMA 74 : N-(5-phosphate-D-arabinoyl)-2-(methylsulfonyl)ethanamine
, Après retour à temp. amb. et décantation de la solution, on transfère le surnageant sur une solution méthanolique (3 mL) de 5PAL (108 mg, 0.47mmol) à l'aide d'une seringue purgée à l'argon. L'ensemble est agité à temp. amb. pendant 1.5 h. Le solvant est évaporé sous pression réduite. Le résidu est repris dans de l'eau et échangé sur une colonne de résine Dowex 50WX4 (100-200 mesh) sous forme Na + . La solution est lyophilisée, Une solution de méthanolate de sodium est préparée sous argon en dissolvant 129 mg de NaOMe
, Milieux de culture
, Les souches E. coli sont cultivées en milieu riche : -Liquide Luria Bertina (LB) : contenant 10 g de Tryptone, 5 g d'
, Liquide Terrific Broth (TB) : contenant 12 g de Tryptone, 24 g d
, Représentation de la vitesse initiale d'une réaction enzymatique en fonction de la concentration initiale du substrat, Schéma 53
, Représentation de la vitesse maximale d'une réaction enzymatique en fonction de la concentration d'enzyme à concentration saturante du substrat
enzyme-substrat ES et le complexe enzyme-inhibiteur EI selon le schéma 56. K i étant la constante de dissociation du complexe EI, plus elle est petite, plus l'inhibiteur est efficace Schéma 56 ,
, La vitesse de la cinétique enzymatique s'écrit alors: Pour des concentrations croissantes d'inhibiteurs, selon la représentation de Lineweaver
, La représentation de la pente de ces différentes droites en fonction de la concentration en inhibiteur I est une droite linéaire qui permet de déterminer la valeur de K i, vol.58
, L'efficacité de l'inhibiteur peut alors être appréciée à partir du rapport K m /K i . Plus ce rapport est important
, Représentation de Lineweaver-Burk d'une inhibition compétitive, Schéma, vol.57
, Représentation graphique secondaire de la pente Kmapp/Vmax en fonction de la concentration en inhibiteur, Schéma, vol.58
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