. , Schéma, vol.94

H. .. Hopp, Synthèse des ?-céto-?-hydroxyacides, vol.95

. , Approche générale décrite pour la synthèse des cétoacides ?-hydroxylés, Schéma, vol.96

. , Synthèse des cétoacides ?-hydroxylés, vol.97

. , Tentative de synthèse du HOP via la lactone correspondante, Schéma, vol.98

. , Rétrosynthèse envisagée pour l'HPPO, vol.99

.. .. Synthèse-de-la-diazocétone, Schéma, vol.100

. .. Synthèse-de-l'hppo, Schéma, vol.101

. , Mécanisme du réarrangement de Claisen-Johnson et de la formation d'un impureté, vol.103

D. .. Synthèse, Schéma, vol.105

C. .. Le, Rétrosynthèse proposée pour, vol.107

. , Synthèse d'un analogue N-méthylé du COC, vol.108

. , Synthèse envisagée pour le COC, via les intermédiaires 22 et 23, vol.109

. , Synthèse de la pyridone 21, vol.110

. , Méthode envisagée pour les synthèses des pyridones 24 et 25, vol.111

. , Synthèse et isomérisation de la pyridone 25, vol.113

. , Produits de réarrangement électrocyclique issus des composés 22 et 25, Schéma, vol.114

. , Règles de Woodward-Hoffmann pour le réarrangement électrocyclique, Schéma, vol.115

. , Synthèse des composés 28 et 29 par ozonolyse des composés 26 et 27, vol.116

, Schéma, vol.117, p.171

. , Réaction modèle pour le témoin positif, vol.118

. , Proposition de mécanisme pour la réaction de désulfination de l, Schéma, vol.119

, Mécanisme avec production de PMP pour la réaction de désulfination de l, Schéma, vol.120

. , Accès aux 4 stréoisomères d'aminoacides ?-hydroxylés avec les, vol.121

, Principe des boucles AL-TA pour la synthèse d'aminoacides ?-hydroxylés, Schéma, vol.122, p.248

. , Réaction catalysée par la transcétolase, Schéma, vol.123

. , Couplage d'une TK et d'une SerTA pour la synthèse d'un cétose, Schéma, vol.124

. .. , Mesure de l'activité des SerTA par dosage du HPA avec le Test au WST-1, Schéma, vol.125, p.250

. , Synthèse du L-érythrulose par couplage de la TKgst avec la, vol.126

. , Mesure de l'activité de la TA A4A10 avec différents couples de substrats, Schéma, vol.127

. , Formation d'Ala à partir d'Asp catalysée par la, Schéma, vol.128

. , Déplacement d'équilibre par cyclisation du 2OG formé à partir de Gln, Schéma, vol.129

-. , Stratégies de déplacement d'équilibre pour les, vol.130

L. .. , Activités spécifiques (UI/mg) des 24 hits mesurées avec les tests directs, vol.36

L. Dglu and ). .. , Activités spécifiques (UI/mg) des 24 hits mesurées avec les tests couplés, vol.37

. , Activités spécifiques (UI/mg) des hits mesurés avec le test GluDH/NAD + avec les aminoacides protéinogènes, vol.38

L. .. , Paramètres cinétiques de la TA A4A10 pour la réaction entre Pyr, vol.39, p.239

K. G. Le and H. .. Le, Activités relatives des TA A3D9 et A3B9 pour, vol.40, p.246

. , Km apparents déterminés pour Pyr, Glyox et KG avec A4C2 en présence de Ser 20mM, vol.41, p.251

. , Rendements obtenus (%) pour la synthèse du L-érythrulose dans la cascade, vol.42

. , Entre parenthèse, activités relatives (%) par rapport à l'activité maximale mesurée avec le couple KG, Activités (UI/mg) de la TA A4A10 mesurées avec différents couples donneur (20mM)-accepteur (2 mM), vol.43

. , Conditions spécifiques, vol.44

. , Table des Graphiques Graphique 1 : Densité optique mesurée à 412 nm en fonction de

. , Graphique 2 : Densité optique mesurée à 412 nm en fonction de

, Activités mesurées avec le test direct dans les 48 essais du témoin positif, Graphique, vol.3, p.115

, Graphique 4 : ?DO/min à 412 nm en fonction de la quantité d'AspTA avec le test direct, p.115

, Graphique 5 : ?DO/min à 340 nm en fonction de la quantité d'AspTA avec le test LDH/NADH, p.116

. , Corrélation entre activité réelle et activité mesurée de la BCAT dans les conditions du test couplé (20 mUI d'AspTA), vol.6

, Graphique 7 : ?DO/min à 412 nm en fonction de la quantité de BCAT avec le test couplé, p.119

, Graphique 8 : ?DO/min mesuré à 340 nm en fonction de la quantité de BCAT avec le test

/. Gludh and . .. Nadh,

, ?DO/min à 412 nm en fonction de la quantité de Q9A3Q9 avec le test direct, Graphique, vol.9, p.125

. , ?DO/min à 412 nm en fonction de la quantité de A4A10 dans le test couplé avec HPT, vol.10

, Production de SO2 avec A4A10 en absence d'accepteur et à [PLP] variable, Graphique, vol.11, p.133

. , Temps pour atteindre une ?DO de 1 (?), 2 (?), et 3 (+) à différentes, vol.12

, Activité des TA Q7NWG4 et A4A10 en fonction de la concentration en PLP, Graphique, vol.13, p.135

. , Courbe de calibration pour le test couplé utilisant l, Graphique, vol.14

. , Courbe de calibration pour le test LDH/NADH, Graphique, vol.15

N. ]. , Graphique 16 : Variation du signal de fluorescence (?RFU/min) en fonction de, p.142

. , Courbe de calibration pour le test à la résazurine, Graphique, vol.17

. , Nombre d'occurrences des pourcentages d'identité calculés au sein de TAM(A), vol.18

. , Nombre d'occurrences des pourcentages d'identité calculés au sein du SDR(C), vol.19

. , Nombre d'occurrences des pourcentages d'identité calculés au sein de TAM(C), vol.20

. , Nombre d'occurrences des pourcentages d'identité calculés au sein de TAM, vol.21

. , A) avec le L-ACS dans le test direct (premier plan) et couplé (second plan), Activités A0 mesurées lors du criblage des 5 plaques constituant TAM, vol.22

. , Classement des meilleurs hits pour le KG avec le test direct au L-ACS, vol.23

. , Classement des meilleurs hits pour le KG avec le test direct au D-ACS, vol.24

. , Annotation des hits détectés avec le test direct et le couple KG, vol.25

. , Activités des hits détectés avec le D-ACS dans le test direct avec les différents cétoacides du groupe 2. Le SDV (= 4A0) calculé pour chaque enzyme est représenté, vol.26

. , Activités des hits détectés avec le D-ACS dans le test direct avec les cétoacides AOP et AOH, vol.27

. , Classement des 10 meilleurs hits obtenus avec le test couplé et l'OPBA, Graphique, vol.28

. , Classement des 10 meilleurs hits obtenus avec le test couplé et l'OPA, Graphique, vol.29

. , OPBA (en bleu) et l'OPA (en rouge) en utilisant le test direct avec le, Classement des hits obtenus avec l', vol.30

. , Classement des 10 meilleurs hits obtenus avec le test couplé et HMOP, Graphique, vol.31

. , Classement des 10 meilleurs hits obtenus avec le test couplé et HOPP, Graphique, vol.32

. , Classement des 5 meilleurs hits obtenus avec le test couplé et HOP, Graphique, vol.33

. , Classement des 11 meilleurs hits obtenus avec le test couplé et HOPB, Graphique, vol.34

. , Comparaison des activités mesurées avec HOP et Pyr pour les des 5 meilleurs hits détectés avec le test couplé, vol.35

. , Comparaison des activités mesurées avec HOPB et Pyr pour les 10 meilleurs hits détectés avec le test couplé et HOPB, vol.36

A. Pyr, L. Hop, and H. Le, Le SDV pour chaque enzyme est représenté en noir, Graphique, vol.37

. .. , Activités mesurées sans cétoacide pour toutes les enzymes de TAM(C), Graphique, vol.38, p.223

. , Annotations dans Uniprot des 50 TA de TAM(C) présentant la plus forte activité A0, vol.39

. .. Le-pyr, Classement des 10 meilleurs hits obtenus avec le test direct utilisant l'HPT, vol.40

H. .. Le, Classement des 10 meilleurs hits obtenus avec le test direct utilisant l'HPT, vol.41

, Hits obtenus avec l'acétaldéhyde lors du criblage avec le test direct à l'HPT, Graphique, vol.42, p.230

. , Profil d'activité de la A4A10 en fonction de la température, Graphique, vol.43

, Influence du pH sur l'activité de la TA A4A10 avec le tampon phosphate (?) et, Graphique, vol.44

. .. Tris-(x),

, Influence du poucentage volumique de DMSO sur l'activité de la TA A4A10, Graphique, vol.45, p.241

. , Conversion du D-ACS (?) en Ala (?) catalysée par la, vol.46

. , Conversion du L-ACS (?) en Ala (?) catalysée par la, vol.47

. , Conversion du D-ACS (?) en Ala (?) catalysée par la TA A3B9 sans addition de PLP, vol.48

. , Taux de conversion des réactions de transamination mettant en jeu HOP et HOPB avec la L-ou D-Ala et les, vol.49

, Activité de 13 SerTA de TAM(A) en présence de Ser et de Pyr, Glyox ou KG, Graphique, vol.50, p.250

. , Activité de la TA A4C2 en fonction de la température, Graphique, vol.51, p.251

. , Activité de la TA A4C2 en fonction du temps d'incubation à 60 °C, Graphique, vol.52

, 2 mM) en HPhe en présence de A4A10 et de Glu, Conversion de l'OPBA, vol.53, p.255

, Consommation du Pyr en fonction du temps en présence de Gln (200 mM) et de la TA A3D9. Concentrations initiales de Pyr : 20 mM (?), 50 mM (?), vol.54, p.200

?. ). ,

, Le 2-oxo-4-phénylbutanoate de lithium (OPBA à 65 % de pureté, vol.45, p.16

, Dans un puits sont ajoutés successivement 20 µL de TA à 0,1 UI/mL [2 mUI, p.20

, Dans un puits sont ajoutés successivement 20 µL de TA à 0,1 UI/mL [2 mUI, p.20

, Une solution (mix) est préparée avec 20 µL de GluDH à 50 UI/mL [1 UI

, Dans un puits sont ensuite ajoutés successivement 20 µL de TA à 0,1 UI/mL

, Pour ce test, les solutions sont préparées dans du tampon HEPES 0,1 M pH = 7,5. Le test se décompose de deux étapes : une étape de réaction enzymatique et une

L. Pasteur, Académie des Sciences, pp.535-538, 1848.

K. M. Rentsch, J. Biochem. Biophys. Methods, vol.54, issue.1-3, pp.1-9, 2002.

L. A. Nguyen, H. He, and C. Pham-huy, Int. J. Biomed. Sci. IJBS, vol.2, issue.2, pp.85-100, 2006.

N. Vargesson, Birth Defects Res. Part C Embryo Today Rev, 2015.

C. K. Savile, J. M. Janey, E. C. Mundorff, J. C. Moore, S. Tam et al., , pp.305-309, 2010.

D. Koszelewski, K. Tauber, K. Faber, and W. Kroutil, Trends Biotechnol, issue.6, pp.324-332, 2010.

F. Steffen-munsberg, C. Vickers, H. Kohls, H. Land, H. Mallin et al., Biotechnol. Adv, 2015.

F. R. Batchelor, F. P. Doyle, J. H. Nayler, and G. N. Rolinson, Nature, vol.183, issue.4656, pp.257-258, 1959.

L. Ruiz-mesia, W. Ruiz-mesía, M. Reina, R. Martínez-diaz, C. De-inés et al., J. Agric. Food Chem, issue.6, pp.1921-1926, 2005.

R. B. Woodward and W. E. Doering, J. Am. Chem. Soc, vol.1944, issue.5, pp.849-849

R. B. Woodward and W. E. Doering, J. Am. Chem. Soc, vol.67, issue.5, pp.860-874, 1945.

M. Ikeda, Microbial production of l-amino acids

M. Breuer, K. Ditrich, T. Habicher, B. Hauer, M. Keßeler et al., Angew. Chem. Int. Ed, vol.43, issue.7, pp.788-824, 2004.

K. Drauz, I. Grayson, A. Kleemann, H. Krimmer, W. Leuchtenberger et al., Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, 2007.

K. Ivanov, A. Stoimenova, D. Obreshkova, and L. Saso, Biotechnol. Biotechnol. Equip, vol.27, issue.2, pp.3620-3626, 2013.

, Stereoselective Formation of Amines

W. Li and X. Zhang, Eds.; Topics in Current Chemistry, vol.343, 2014.

, Asymmetric Synthesis and Application of alpha, Amino Acids

V. A. Soloshonok and K. Izawa, OUP USA ACS Symposium Series, 2009.

T. C. Nugent, Chiral Amines Synthesis: Methods, Developments and Applications, 2010.

G. Liu, D. A. Cogan, and J. A. Ellman, J. Am. Chem. Soc, vol.119, issue.41, pp.9913-9914, 1997.

T. Ooi, Y. Uematsu, and K. Maruoka, J. Am. Chem. Soc, vol.128, issue.8, pp.2548-2549, 2006.

D. Uraguchi, M. J. Terada, A. Am-;-côté, A. A. Boezio, A. B. Charette et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A, vol.126, issue.17, pp.4159-4161, 1977.

J. Chen, W. Zhang, H. Geng, W. Li, G. Hou et al., Angew. Chem. Int. Ed, vol.48, issue.4, pp.800-802, 2009.

H. Blaser, Adv. Synth. Catal, vol.344, issue.1, pp.17-31, 2002.

C. Li, C. Wang, B. Villa-marcos, J. Xiao, R. Kadyrov et al., J. Am. Chem. Soc, vol.130, issue.44, pp.4067-4070, 2003.

D. Steinhuebel, Y. Sun, K. Matsumura, N. Sayo, and T. Saito, J. Am. Chem. Soc, vol.131, issue.32, pp.11316-11317, 2009.

G. Li, Y. Liang, and J. C. Antilla, J. Am. Chem. Soc, vol.129, issue.18, pp.5830-5831, 2007.

Y. Nishioka, T. Uchida, T. Katsuki, P. H. Phua, A. J. White et al., Angew. Chem. Int. Ed, vol.52, issue.6, pp.587-592, 2006.

X. Lu and L. Deng, Angew. Chem, vol.120, issue.40, pp.7824-7827, 2008.

L. Huang, M. Arndt, K. Gooßen, H. Heydt, and L. J. Gooßen, Chem. Rev, vol.115, issue.7, pp.2596-2697, 2015.

Y. Yang, S. Shi, D. Niu, P. Liu, and S. L. Buchwald, Science, vol.349, issue.6243, pp.62-66, 2015.

K. Drauz, Enzyme Catalysis in Organic Synthesis: A Comprehensive Handbook

U. T. Bornscheuer, G. W. Huisman, R. J. Kazlauskas, S. Lutz, J. C. Moore et al., Nature, vol.485, issue.38, pp.185-194, 2012.

E. Ricca, B. Brucher, J. H. Schrittwieser, D. Ghislieri, and N. J. Turner, Adv. Synth. Catal, vol.353, issue.13, pp.284-300, 2011.

M. Höhne, U. T. Bornscheuer, and . Chemcatchem, , vol.1, pp.42-51, 2009.

B. Hauer, N. Schneider, D. Drew, K. Ditrich, and N. Turner, Nestl, B. M. Biocatalyst for Catalytic Hydroamination. US2012123155 (A1), 2012.

J. Paetzold and J. E. Bäckvall, J. Am. Chem. Soc, vol.127, issue.50, pp.17620-17621, 2005.

C. Syldatk, O. May, J. Altenbuchner, R. Mattes, and M. Siemann, Appl. Microbiol. Biotechnol, vol.51, issue.3, pp.293-309, 1999.

O. May, P. T. Nguyen, and F. H. Arnold, Nat. Biotechnol, vol.18, issue.3, pp.317-320, 2000.

F. Alexandre, D. P. Pantaleone, P. P. Taylor, I. G. Fotheringham, D. J. Ager et al., Tetrahedron Lett, vol.43, issue.4, pp.707-710, 2002.

A. Caligiuri, P. ;-d'arrigo, T. Gefflaut, G. Molla, L. Pollegioni et al., Biocatal. Biotransformation, vol.24, issue.6, pp.409-413, 2006.

M. Hayashi, H. Yamamoto, and N. Kimoto, Method for producing l-amino acids. US2009209012 (A1), 2009.

T. Li, J. Liang, A. Ambrogelly, T. Brennan, G. Gloor et al., J. Am. Chem. Soc, vol.2012, issue.14, pp.6467-6472

A. S. Bommarius, M. Schwarm, and K. Drauz, J. Mol. Catal. B Enzym, vol.5, issue.1-4, pp.1-11, 1998.

R. Wichmann, C. Wandrey, A. F. Bückmann, and M. Kula, Biotechnol. Bioeng, vol.23, issue.12, pp.2789-2802, 1981.

R. L. Hanson, S. L. Goldberg, D. B. Brzozowski, T. P. Tully, D. Cazzulino et al., Adv. Synth. Catal, vol.349, issue.8-9, pp.1369-1378, 2007.

K. Vedha-peters, M. Gunawardana, J. D. Rozzell, and S. J. Novick, J. Am. Chem. Soc, vol.128, issue.33, pp.10923-10929, 2006.

M. J. Abrahamson, E. Vázquez-figueroa, N. B. Woodall, J. C. Moore, and A. S. Bommarius, Angew. Chem. Int. Ed, vol.2012, issue.16, pp.3969-3972

M. , K. ;. Suzuki, M. ;. Shinoda, S. ;. Kuramoto, T. ;. Yoshida et al., Biosci. Biotechnol. Biochem, vol.75, issue.9, pp.1778-1782, 2011.

K. Mitsukura, T. Kuramoto, T. Yoshida, N. Kimoto, H. Yamamoto et al., Appl. Microbiol. Biotechnol, vol.2012, issue.18, pp.8079-8086

F. Leipold, S. Hussain, D. Ghislieri, and N. Turner, J. ChemCatChem, vol.2013, issue.12, pp.3505-3508

H. Chen, J. Moore, S. J. Collier, D. Smith, J. Nazor et al., Engineered imine reductases and methods for the reductive amination of ketone and amine compounds. CN104428313 (A), 2015.

P. N. Scheller, M. Lenz, S. C. Hammer, and B. Hauer, , 2015.

J. T. Moore and R. H. Langley, Biochemistry For Dummies

D. L. Wiley-;-nelson, M. M. Cox, and . Freeman, Lehninger Principles of Biochemistry, 2008.

J. T. Moore and R. H. Langley, Biochemistry For Dummies

D. M. Needham, Biochem. J, vol.24, issue.63, p.208, 1930.

D. E. Metzler, M. Ikawa, and E. E. Snell, J. Am. Chem. Soc, vol.76, issue.3, pp.648-652, 1954.

L. Bitensky, R. Percudani, A. Peracchi, R. Embo-rep-;-percudani, and A. Peracchi, Cell Biochem. Funct, vol.6, issue.4, p.273, 1978.

P. K. Mehta, T. I. Hale, and P. Christen, Eur. J. Biochem, vol.186, issue.1-2, pp.249-253, 1989.

P. K. Mehta, T. I. Hale, and P. Christen, Eur. J. Biochem, vol.214, issue.2, pp.549-561, 1993.

N. V. Grishin, M. A. Phillips, E. Goldsmith, P. Christen, and P. K. Mehta, J. Protein Sci. Publ. Protein Soc, vol.4, issue.7, pp.436-447, 1995.

D. Heyl, E. Luz, S. A. Harris, K. Folkers, H. Hellmann et al., J. Am. Chem. Soc, vol.73, issue.7, pp.442-459, 1951.

H. M. Lam, M. E. Winkler, and . Bacteriol, , vol.172, pp.6518-6528, 1990.

T. B. Fitzpatrick, N. Amrhein, B. Kappes, P. Macheroux, I. Tews et al., Biochem. J, vol.407, issue.1, pp.1-13, 2007.

S. Mooney, J. Leuendorf, C. Hendrickson, and H. Hellmann, Molecules, vol.14, issue.1, pp.329-351, 2009.

J. Kim, J. P. Kershner, Y. Novikov, R. K. Shoemaker, and S. D. Copley, Mol. Syst. Biol, p.6, 2010.

A. C. Eliot and J. F. Kirsch, Annu. Rev. Biochem, vol.73, issue.1, pp.383-415, 2004.

T. Kronenberger, S. Lunev, C. Wrenger, and M. R. Groves, Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Commun, vol.70, issue.11, pp.1550-1555, 2014.

P. A. Frey, Annu. Rev. Biochem, vol.70, issue.1, pp.121-148, 2001.

M. D. Toney, Biochim. Biophys. Acta BBA-Proteins Proteomics, vol.1814, issue.11, pp.1407-1418, 2011.

X. Zhou, X. Jin, R. Medhekar, X. Chen, T. Dieckmann et al., Biochemistry (Mosc.), vol.40, issue.5, pp.1367-1377, 2001.

J. L. Taylor, J. E. Price, and M. D. Toney, Biochim. Biophys. Acta BBA-Proteins Proteomics, vol.1854, issue.2, pp.146-155, 2015.

S. Sun, R. F. Zabinski, and M. D. Toney, Biochemistry (Mosc.), vol.37, issue.11, pp.3865-3875, 1998.

W. Liu, C. J. Rogers, A. J. Fisher, and M. D. Toney, Jansonius, J. N. Curr. Opin. Struct. Biol, vol.8, issue.41, pp.759-769, 1998.

P. K. Mehta, P. Christen, and D. L. Purich, Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, pp.129-184, 2000.

H. C. Dunathan, P. Christen, and . Korpela, Biochemistry of Vitamin B6: Proceedings of the 7th International Congress on Chemical and Biological Aspects of Vitamin B6 Catalysis, vol.55, p.712, 1966.

G. C. Springer-;-ford, G. Eichele, and J. N. Jansonius, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A, vol.77, issue.91, pp.2559-2563, 1980.

N. Watanabe, K. Sakabe, N. Sakabe, T. Higashi, K. Sasaki et al., J. Biochem, vol.105, issue.1, pp.1-3, 1989.

S. Sugio, G. A. Petsko, J. M. Manning, K. Soda, and D. Ringe, Biochemistry (Mosc.), vol.34, issue.30, pp.9661-9669, 1995.

F. W. Alexander, E. Sandmeier, P. K. Mehta, and P. Christen, Eur. J. Biochem, vol.219, issue.3, pp.953-960, 1994.

T. Clausen, R. Huber, B. Laber, H. Pohlenz, and A. Messerschmidt, J. Mol. Biol, vol.262, issue.2, pp.202-224, 1996.

T. Yoshimura, K. Nishimura, J. Ito, N. Esakik, H. Kagamiyama et al., J. Am. Chem. Soc, vol.115, issue.10, pp.3897-3900, 1993.

J. P. Shaw, G. A. Petsko, and D. Ringe, Biochemistry (Mosc.), vol.36, issue.6, pp.1329-1342, 1997.

G. Schneider, H. Käck, and Y. Lindqvist, Structure, vol.8, issue.1, pp.1-6, 2000.

H. Käck, J. Sandmark, K. Gibson, G. Schneider, and Y. Lindqvist, J. Mol. Biol, vol.291, issue.4, pp.857-876, 1999.

D. Schiroli and A. Peracchi, Biochim. Biophys. Acta BBA-Proteins Proteomics, 2015.

B. Hwang, B. Cho, H. Yun, K. Koteshwar, and B. Kim, J. Mol. Catal. B Enzym, vol.37, issue.1-6, pp.47-55, 2005.

M. Höhne, S. Schätzle, H. Jochens, K. Robins, and U. T. Bornscheuer, Nat. Chem. Biol, vol.6, issue.11, pp.807-813, 2010.

K. Yonaha, H. Misono, T. Yamamoto, and K. Soda, J. Biol. Chem, issue.17, pp.6983-6989, 1975.

H. U. Blaser and E. Schmidt, Asymmetric Catalysis on Industrial Scale: Challenges, Approaches and Solutions

H. Lo, S. Hsu, W. Lin, N. Chan, and W. Hsu, Biotechnol. Prog, vol.21, issue.2, pp.411-415, 2005.

S. Alaux, M. Kusk, E. Sagot, J. Bolte, A. A. Jensen et al., J. Med. Chem, issue.25, pp.7980-7992, 2005.

S. Faure, A. A. Jensen, V. Maurat, X. Gu, E. Sagot et al., J. Med. Chem, issue.22, pp.6532-6538, 2006.

A. L. Ahmad, P. C. Oh, and S. R. Shukor, Biotechnol. Adv, vol.27, issue.3, pp.286-296, 2009.

Z. Assaf, A. P. Larsen, R. Venskutonyt?, L. Han, B. Abrahamsen et al., J. Med. Chem, vol.56, issue.4, pp.1614-1628, 2013.

M. Xian, S. Alaux, E. Sagot, and T. Gefflaut, J. Org. Chem, vol.72, issue.20, pp.7560-7566, 2007.

E. Sagot, A. A. Jensen, D. S. Pickering, X. Pu, M. Umberti et al., J. Med. Chem, issue.14, pp.4085-4092, 2008.

T. Gefflaut, Z. Assaf, and M. Sancelme, Unnatural Amino Acids, pp.55-72, 2012.
URL : https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-00128096

W. T. Jenkins, Anal. Biochem, vol.93, issue.1, pp.134-138, 1979.

J. E. Baldwin, R. L. Dyer, S. C. Ng, A. J. Pratt, and M. A. Russell, Tetrahedron Lett, issue.32, pp.3745-3746, 1987.

N. Passerat and J. Bolte, Tetrahedron Lett, issue.12, pp.1277-1280, 1987.

F. Echalier, O. Constant, and J. Bolte, J. Org. Chem, vol.58, issue.10, pp.2747-2750, 1993.

V. Helaine, J. Rossi, and J. Bolte, Tetrahedron Lett, issue.36, pp.6577-6580, 1999.

V. Helaine, J. Rossi, T. Gefflaut, S. Alaux, and J. Bolte, Adv. Synth. Catal, vol.343, issue.6-7, pp.692-697, 2001.

B. Cho, H. J. Cho, S. Park, H. Yun, and B. Kim, Biotechnol. Bioeng, vol.81, issue.7, pp.783-789, 2003.

A. Caligiuri, P. ;-d'arrigo, T. Gefflaut, G. Molla, L. Pollegioni et al., Biocatal. Biotransformation, vol.24, issue.6, pp.409-413, 2006.

H. Lo, W. Lin, S. Hsu, and W. Hsu, Biotechnol. Prog, vol.25, issue.6, pp.1637-1642, 2009.

E. Hong, M. Young;-cha, H. Yun, and B. Kim, J. Mol. Catal. B Enzym, vol.66, issue.1-2, pp.228-233, 2010.

X. Wang, P. Zhang, S. Lynch, and P. C. Engel, Biocatal. Biotransformation, vol.28, issue.5-6, pp.293-303, 2010.

Y. Seo and H. Yun, J. Microbiol. Biotechnol, vol.21, issue.10, pp.1049-1052, 2011.

J. Kim, Y. Lee, C. Wittmann, and J. Park, Biotechnol. Bioeng, vol.110, issue.11, pp.2846-2855, 2013.

S. Hanzawa, S. Oe, K. Tokuhisa, K. Kawano, T. Kobayashi et al., Biotechnol. Lett, issue.8, pp.589-591, 2001.

J. Meiwes, M. Schudok, and G. Kretzschmar, Tetrahedron Asymmetry, vol.8, issue.4, pp.527-536, 1997.

D. J. Ager, T. Li, D. P. Pantaleone, R. F. Senkpeil, P. P. Taylor et al., J. Mol. Catal. B Enzym, vol.11, issue.4-6, pp.199-205, 2001.

M. Cameron, D. Cohen, I. F. Cottrell, D. J. Kennedy, C. Roberge et al., J. Mol. Catal. B Enzym, vol.14, issue.1-3, pp.1-5, 2001.

D. Koma, T. Sawai, R. Hara, S. Harayama, and K. Kino, Appl. Microbiol. Biotechnol, vol.79, issue.5, pp.775-784, 2008.

B. Cho, J. Seo, T. Kang, J. Kim, H. Park et al., Biotechnol. Bioeng, vol.94, issue.5, pp.842-850, 2006.

S. P. Crump, J. S. Heier, and J. Rozzell,

D. A. Abramowicz and E. , Van Nostrand Reinhold Catalysis Series, pp.115-133, 1990.

B. Cho, H. Park, J. Seo, K. Kinnera, B. Lee et al., Biotechnol. Bioeng, vol.88, issue.4, pp.512-519, 2004.

J. T. Pinto, B. F. Krasnikov, S. Alcutt, M. E. Jones, T. Dorai et al., J. Biol. Chem, issue.45, pp.30950-30961, 2014.

M. Graindorge, C. Giustini, A. C. Jacomin, A. Kraut, G. Curien et al., , pp.4357-4360, 2010.

M. Graindorge, C. Giustini, A. Kraut, L. Moyet, G. Curien et al., J. Biol. Chem, issue.6, pp.3198-3208, 2014.

K. Tanizawa, Y. Masu, S. Asano, H. Tanaka, and K. Soda, J. Biol. Chem, vol.264, issue.5, pp.2445-2449, 1989.

E. Park and J. Shin, Adv. Synth. Catal, vol.356, issue.17, pp.3505-3509, 2014.

R. C. Simon, N. Richter, E. Busto, W. Kroutil, and . Acs-catal, , vol.4, pp.129-143, 2014.

D. Koszelewski, B. Grischek, S. M. Glueck, W. Kroutil, and K. Faber, Chem.-Eur. J, vol.17, issue.1, pp.378-383, 2011.

A. Nobili, F. Steffen-munsberg, H. Kohls, I. Trentin, C. Schulzke et al., ChemCatChem, vol.7, issue.5, pp.757-760, 2015.

L. Skalden, C. Peters, J. Dickerhoff, A. Nobili, H. Joosten et al., ChemBioChem, vol.16, issue.7, pp.1041-1045, 2015.

H. Kohls, M. Anderson, J. Dickerhoff, K. Weisz, A. Córdova et al., Adv. Synth. Catal, vol.357, issue.8, pp.1808-1814, 2015.

G. Shin, S. Mathew, and H. J. Yun, Ind. Eng. Chem, vol.23, pp.128-133, 2015.

J. Shin and B. Kim, Biotechnol. Bioeng, vol.77, issue.7, pp.832-837, 2002.

M. E. Lombardo, L. S. Araujo, A. A. Juknat, A. M. Batlle, and C. Del, Eur. J. Biochem, vol.182, issue.3, pp.657-660, 1989.

S. Petrovi?, M. Krajnovi?ozreti?, and B. Ozreti?, Biochim. Biophys. Acta BBA-Protein Struct. Mol. Enzymol, issue.2, pp.201-207, 1994.

L. Soto-urzua, Y. G. Xochinua-corona, M. Flores-encarnacion, B. E. Baca, P. Christen et al., Can. J. Microbiol, vol.42, issue.3, pp.1697-1710, 1985.

M. D. Jankowski, C. S. Henry, L. J. Broadbelt, and V. Hatzimanikatis, Biophys. J, vol.95, issue.3, pp.1487-1499, 2008.

R. N. Goldberg and Y. B. Tewari, J. Phys. Chem. Ref. Data, vol.23, issue.4, pp.547-617, 1994.

R. N. Goldberg, Y. B. Tewari, T. N. Bhat, R. N. Goldberg, Y. B. Tewari et al., J. Phys. Chem. Ref. Data, vol.20, issue.16, pp.2159-2162, 2004.

J. Shin and B. Kim, Biotechnol. Bioeng, vol.60, issue.5, pp.534-540, 1998.

J. Seo, D. Kyung, K. Joo, J. Lee, and B. Kim, Biotechnol. Bioeng, vol.108, issue.2, pp.253-263, 2011.

P. Tufvesson, J. Lima-ramos, J. S. Jensen, N. Al-haque, W. Neto et al., Biotechnol. Bioeng, vol.108, issue.7, pp.1479-1493, 2011.

G. J. Lye and J. M. Woodley, Trends Biotechnol, vol.17, issue.10, pp.395-402, 1999.

M. D. Truppo, J. D. Rozzell, and N. J. Turner, Org. Process Res. Dev, vol.14, issue.1, pp.234-237, 2010.

J. Shin and B. Kim, Biotechnol. Bioeng, vol.55, issue.2, pp.348-358, 1997.

J. Shin, B. Kim, and D. Shin, Enzyme Microb. Technol, vol.29, issue.4-5, pp.232-239, 2001.

J. David-rozzell, K. Mosbach, and . Ed, Methods in Enzymology, vol.136, pp.479-497, 1987.

N. W. Fadnavis, S. Seo, J. Seo, and B. Kim, Tetrahedron Asymmetry, vol.17, issue.15, pp.2199-2202, 2006.

A. P. Green, N. J. Turner, and E. Reilly, Angew. Chem. Int. Ed, vol.53, issue.40, pp.10714-10717, 2014.

B. Wang, H. Land, and P. Berglund, Chem. Commun, vol.2012, issue.2, pp.161-163

R. C. Simon, B. Grischek, F. Zepeck, A. Steinreiber, F. Belaj et al., Angew. Chem. Int. Ed, vol.2012, issue.27, pp.6713-6716

R. C. Simon, F. Zepeck, and W. Kroutil, Chem.-Eur. J, vol.19, issue.8, pp.2859-2865, 2013.

J. Shin and B. Kim, Biotechnol. Bioeng, vol.65, issue.2, pp.206-211, 1999.

M. D. Truppo and N. J. Turner, Org. Biomol. Chem, vol.8, issue.6, pp.1280-1283, 2010.

F. G. Mutti, C. S. Fuchs, D. Pressnitz, J. H. Sattler, and W. Kroutil, Adv. Synth. Catal, vol.353, issue.17, pp.3227-3233, 2011.

S. Schätzle, F. Steffen-munsberg, A. Thontowi, M. Höhne, K. Robins et al., Adv. Synth. Catal, vol.353, issue.13, pp.2439-2445, 2011.

F. G. Mutti, C. S. Fuchs, D. Pressnitz, N. G. Turrini, J. H. Sattler et al., Eur. J. Org. Chem, issue.5, pp.1003-1007, 2012.

D. Pressnitz, C. S. Fuchs, J. H. Sattler, T. Knaus, P. Macheroux et al., , vol.3, pp.555-559, 2013.

M. Höhne, S. Kühl, K. Robins, and U. T. Bornscheuer, ChemBioChem, vol.9, issue.3, pp.363-365, 2008.

I. G. Fotheringham, N. Grinter, D. P. Pantaleone, R. F. Senkpeil, and P. P. Taylor, Bioorg. Med. Chem, vol.7, issue.10, pp.2209-2213, 1999.

T. Sehl, H. C. Hailes, J. M. Ward, R. Wardenga, E. Von-lieres et al., Angew. Chem. Int. Ed, vol.52, issue.26, pp.6772-6775, 2013.

T. Sehl, H. C. Hailes, J. M. Ward, U. Menyes, M. Pohl et al., , pp.3341-3348, 2014.

B. Cho, J. Seo, J. Kim, C. Lee, and B. Kim, Biotechnol. Bioprocess Eng, vol.11, issue.4, pp.299-305, 2006.

V. Leskovac, S. Trivi?, and D. Pericin, FEMS Yeast Res, vol.2, issue.4, pp.481-494, 2002.

K. E. Cassimjee, C. Branneby, V. Abedi, A. Wells, and P. Berglund, Chem. Commun, vol.46, issue.30, pp.5569-5571, 2010.

J. Hwang, J. Park, J. Seo, M. Cha, B. Cho et al., Biotechnol. Bioeng, vol.102, issue.5, pp.1323-1329, 2009.

I. Fotheringham and N. Oswald, Method to increase the yield and improve purification of products from transaminase reactions, vol.8076106, 2011.

T. Li, A. B. Kootstra, and I. G. Fotheringham, Org. Process Res. Dev, vol.6, issue.4, pp.533-538, 2002.

D. Koszelewski, M. Goritzer, D. Clay, B. Seisser, W. Kroutil et al., J. Biotechnol, vol.2, issue.1, pp.243-248, 1988.

J. H. Sattler, M. Fuchs, K. Tauber, F. G. Mutti, K. Faber et al., Angew. Chem. Int. Ed, vol.2012, issue.36, pp.9156-9159

B. E. Banks, A. J. Lawrence, E. M. Thain, and C. A. Vernon, J. Chem. Soc, issue.0, pp.5799-5806, 1963.

T. I. Diamondstone, R. Scandurra, and C. Cannella, Anal. Biochem, vol.16, issue.3, pp.253-256, 1966.

A. J. Cooper, Anal. Biochem, vol.89, issue.2, pp.451-460, 1978.

S. Schätzle, M. Höhne, E. Redestad, K. Robins, and U. T. Bornscheuer, Anal. Chem, issue.19, pp.8244-8248, 2009.

T. Scheidt, H. Land, M. Anderson, Y. Chen, P. Berglund et al., Raunio, R. Acta Chem. Scand, vol.357, issue.8, pp.1168-1174, 1969.

D. E. Duggan and J. A. Wechsler, Anal. Biochem, vol.51, issue.1, pp.67-79, 1973.

T. Matsuzawa and N. Katunuma, Anal. Biochem, vol.17, issue.1, pp.143-153, 1966.

A. Sohachi and F. Yoko, Colorimetric Method for the Quantitative Determination of Oxalacetic Acid. US3490874 (A), B. Anal. Biochem, vol.30, issue.3, pp.443-448, 1969.

M. Szkop, P. Sikora, and S. Orzechowski, Folia Microbiol. (Praha), vol.2012, issue.1, pp.1-4

H. R. Kim, H. W. Rho, J. W. Park, B. H. Park, J. S. Kim et al., Anal. Biochem, vol.223, issue.2, pp.205-207, 1994.

Y. Ogawa, Y. Kometani, and Y. Baba, Chem. Pharm. Bull. (Tokyo), vol.1968, issue.10, pp.1937-1941

M. Pineda, P. Piedras, J. Cardenas, . Anal, M. D. Biochem-;-truppo et al., Org. Biomol. Chem, vol.222, issue.2, pp.46-49, 1994.

T. Yoshida, T. Mitsunaga, H. Yamada, Y. Izumi, T. Yagi et al., Anal. Biochem, vol.208, issue.2, pp.20-24, 1979.

X. Yu, J. Bresser, I. Schall, I. Djurdjevic, W. Buckel et al., Anal. Biochem, vol.2012, issue.2, pp.127-131

J. M. Schaeffer, P. Mallorga, L. Austin, P. Mandel, A. Akabayashi et al., Anal. Chim. Acta, vol.90, issue.1, pp.47-52, 1978.

C. J. Walton and R. A. Chica, Anal. Biochem, vol.441, issue.2, pp.190-198, 2013.

A. J. Cooper, M. Conway, and S. M. Hutson, Anal. Biochem, vol.308, issue.1, pp.100-105, 2002.

J. I. Juncosa, H. Lee, and R. B. Silverman, Anal. Biochem, vol.440, issue.2, pp.145-149, 2013.

D. Jeffery, P. D. Weitzman, G. G. Lunt, T. Sawai, D. Koma et al., Insect Biochem, J. Microbiol. Methods, vol.18, issue.4, pp.32-38, 1988.

C. P. O'byrne, C. Feehily, R. Ham, and K. A. Karatzas, J. Microbiol. Methods, vol.84, issue.1, pp.137-139, 2011.

R. Rej, Anal. Biochem, vol.119, issue.1, pp.205-210, 1982.

M. Bommer, J. M. Ward, H. Itoh, and P. A. Srere, Enzyme Microb. Technol, vol.52, issue.4-5, pp.405-410, 1970.

S. Jain, R. Rajasingham, F. Noubary, E. Coonahan, R. Schoeplein et al., PLoS ONE, vol.2015, issue.5, p.10

S. Mann, L. Eveleigh, O. Lequin, and O. Ploux, Anal. Biochem, vol.432, issue.2, pp.90-96, 2013.

B. Hwang and B. Kim, Enzyme Microb. Technol, vol.34, issue.5, pp.429-436, 2004.

J. H. Luong, A. Mulchandani, and K. B. Male, Enzyme Microb. Technol, vol.13, issue.2, pp.116-122, 1991.

K. Weinhandl, M. Winkler, A. Glieder, and A. Camattari, Tetrahedron, vol.68, issue.37, pp.7586-7590, 2012.

J. Hopwood, M. D. Truppo, N. J. Turner, R. C. Lloyd, J. E. Barber et al., Anal. Biochem, vol.47, issue.2, pp.23-30, 2011.

M. S. Weiß, I. V. Pavlidis, C. Vickers, M. Höhne, and U. T. Bornscheuer, Anal. Chem, vol.86, issue.23, pp.11847-11853, 2014.

A. Holt, D. F. Sharman, G. B. Baker, M. M. Palcic, A. Holt et al., Anal. Biochem, vol.244, issue.2, pp.2498-2505, 1997.

T. Sehl, R. C. Simon, H. C. Hailes, J. M. Ward, U. Schell et al., J. Biotechnol, vol.2012, issue.3, pp.188-194

S. Schätzle, M. Höhne, K. Robins, and U. T. Bornscheuer, Anal. Chem, issue.5, pp.2082-2086, 2010.

B. Y. Hwang, H. Y. Park, and B. S. Lee, J. Microbiol. Biotechnol, vol.18, issue.1, pp.48-54, 2008.

U. Schell, R. Wohlgemuth, J. M. Ward, . Mol, . Catal et al., Bull. Société Chim. Fr, vol.59, issue.4, pp.3586-3591, 1958.

V. T. Myllymäki, M. K. Lindvall, and A. M. Koskinen, Tetrahedron, vol.57, issue.21, pp.4629-4635, 2001.

Y. Liu, J. Liu, X. Qi, and Y. Du, J. Org. Chem, vol.2012, issue.16, pp.7108-7113

J. Mcmurray, A. Cohen-solal, R. Dietz, E. Eichhorn, L. Erhardt et al., Eur. J. Heart Fail, vol.7, issue.5, pp.710-721, 2005.

G. R. Dagenais, J. Pogue, K. Fox, M. L. Simoons, S. Yusuf et al., The Lancet, J. Med. Chem, vol.368, issue.9535, pp.2060-2067, 1996.

U. Müller, F. Van-assema, M. Gunsior, S. Orf, S. Kremer et al., Metab. Eng, vol.8, issue.3, pp.196-208, 2006.

T. Rojanarata, P. Opanasopit, T. Ngawhirunpat, C. Saehuan, S. Wiyakrutta et al., , vol.150, pp.427-427, 2010.

T. Rojanarata, P. Opanasopit, T. Ngawhirunpat, C. Saehuan, S. Wiyakrutta et al., Enzyme Microb. Technol, vol.46, issue.3-4, pp.292-296, 2010.

K. Itoh, M. Kori, Y. Inada, K. Nishikawa, Y. Kawamatsu et al., Chem. Pharm. Bull. (Tokyo), vol.34, issue.5, pp.2078-2089, 1986.

D. G. Melillo, R. D. Larsen, D. J. Mathre, W. F. Shukis, A. W. Wood et al., J. Org. Chem, issue.23, pp.5143-5150, 1987.

Y. Asano, A. Yamada, Y. Kato, K. Yamaguchi, Y. Hibino et al., J. Org. Chem, issue.21, pp.5567-5571, 1990.

D. Portsmouth, A. C. Stoolmiller, R. H. Abeles, A. C. Stoolmiller, R. H. Abeles et al., Tetrahedron Lett, issue.11, pp.1277-1280, 1966.

W. Lehnert, Tetrahedron, vol.28, issue.3, pp.663-666, 1972.

W. Lehnert, Tetrahedron, vol.29, issue.4, pp.635-638, 1973.

A. S. Kende, M. Journet, R. G. Ball, and N. N. Tsou, Tetrahedron Lett, issue.35, pp.6295-6298, 1996.

J. S. Jadav, D. Srinivas, Y. Nishimura, Y. Okamoto, M. Ikunaka et al., Chem. Pharm. Bull, vol.38, issue.44, pp.1458-1466, 1997.

F. Benfatti, G. Cardillo, L. Gentilucci, E. Mosconi, A. Tolomelli et al., J. Pharmacol. Exp. Ther, vol.18, issue.18, pp.18-22, 2001.

D. D. Schoepp, R. A. Wright, L. R. Levine, B. Gaydos, W. Z. Potter et al., Neuropharmacology, vol.6, issue.3, pp.8-18, 2001.

R. E. Leard, J. H. Bedenbaugh, and A. O. Bedenbaugh, J. Heterocycl. Chem, vol.20, issue.5, pp.1363-1366, 1983.

R. B. Woodward, R. Hoffmann, C. Palomo, J. M. Aizpurua, R. Urchegui et al., J. Am. Chem. Soc, vol.87, issue.2, pp.1571-1579, 1965.

P. B. Hitchcock, K. Papadopoulos, D. W. Young, C. Vergne-vaxelaire, F. Bordier et al., Org. Biomol. Chem, vol.1, issue.15, pp.1763-1779, 2003.

D. Baud, P. Saaidi, A. Monfleur, M. Harari, J. Cuccaro et al., ChemCatChem, vol.6, issue.10, pp.3012-3017, 2014.

C. Guérard-hélaine, V. De-berardinis, M. Besnard-gonnet, E. Darii, M. Debacker et al., ChemCatChem, vol.7, issue.12, pp.1871-1879, 2015.

T. Reignier, V. De-berardinis, J. Petit, A. Mariage, K. Hamzé et al., Chem Commun, vol.50, issue.58, pp.7793-7796, 2014.

W. E. Karsten, Z. L. Reyes, K. D. Bobyk, P. F. Cook, and L. Chooback, Arch. Biochem. Biophys, vol.516, issue.1, pp.67-74, 2011.

T. Ouchi, T. Tomita, T. Miyagawa, T. Kuzuyama, and M. Nishiyama, Biochem. Biophys. Res. Commun, vol.388, issue.1, pp.21-27, 2009.

A. Binter, G. Oberdorfer, S. Hofzumahaus, S. Nerstheimer, G. Altenbacher et al., , vol.278, pp.4122-4135, 2011.

J. Kim, D. Kyung, H. Yun, B. Cho, J. Seo et al., Appl. Environ. Microbiol, vol.73, issue.6, pp.1772-1782, 2007.

S. G. Lee, S. P. Hong, J. J. Song, S. J. Kim, M. S. Kwak et al., Appl. Environ. Microbiol, vol.72, issue.2, pp.1588-1594, 2006.

G. Hester, W. Stark, M. Moser, J. Kallen, Z. Markovi?-housley et al., J. Mol. Biol, vol.286, issue.3, pp.829-850, 1999.

Y. Uchida, H. Hayashi, T. Washio, R. Yamasaki, S. Kato et al., Extremophiles, vol.18, issue.3, pp.589-602, 2014.

L. Hecquet, J. Bolte, and C. Demuynck, Tetrahedron, vol.52, issue.24, pp.8223-8232, 1996.

C. Sayer, M. Bommer, M. Isupov, J. Ward, and J. Littlechild, Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr, vol.2012, issue.7, pp.763-772

J. Abdoul-zabar, I. Sorel, V. Hélaine, F. Charmantray, T. Devamani et al., Adv. Synth. Catal, vol.355, issue.1, pp.116-128, 2013.

C. Aslanidis and P. De-jong, 6069-6074. quality and used as received. Evaporation in vacuo was performed on a rotary evaporator at approx, J. Nucleic Acids Res, vol.18, issue.20, 1990.

H. Nmr, MHz) and 13 C NMR (75 MHz) spectra were recorded on a Varian Mercury Plus and on a Varian Gemini 2000 instrument, respectively, using deuterated solvents as internal references. Chemical shifts (?) are given in ppm and coupling constants ( J) in Hertz

, Acetaldehyde (0, vol.20

, After concentration in vacuo, the crude product was purified by flash chromatography using isocratic EtOAc-MeOH-Et 3 N (10 : 1 : 0.1). This afforded the titled compound (287 mg, 54%) as a colorless oil, equiv.) was added to a stirred solution of PEA

H. Nmr, O) ? 7.40 ? 7.25 (m, 5H), 3.25 (t, J = 7 Hz, 2H), 3.05 (q, J = 7 Hz, 2H)

C. Nmr, 27 Propionaldehyde (0.3 mL, 5.2 mmol, 1.00 equiv.) was added to a stirred solution of PEA (1) (2.0 mL, 1.92 g, 15.5 mmol, 2.98 equiv.) in dry MeOH (45 mL) at rt under a N 2 atmosphere. The reaction mixture was stirred for 1 hour at rt. NaBH 3 CN (357 mg, 5.7 mmol, 1.10 concentration in vacuo, the crude product was purified by flash chromatography using isocratic EtOAc-MeOH, 15.7. MS (m/z) calcd for C 10 H 15 N [M + H] + 150.1, found: 150.2. N-Propyl-2-phenethylamine (4)

H. Nmr,

M. Human-monoamine-oxidase-a, B. , and M. , The batches (0.5 mL, 2.5 mg) were thawed rapidly in a 37 °C water bath upon arrival, aliquoted and quickly refrozen to ?80 °C until further use. Before use, MAOs were thawed and then diluted to obtain a 0.16 mg mL ?1 solution in 50 mM phosphate buffer pH = 7.4. A 2 mM solution of Amplex red was prepared in 50 mM phosphate buffer pH = 7.4, 10% v/v DMSO. A 4 µg mL ?1 solution of HRP was prepared in 50 mM phosphate buffer pH = 7.4. A mixed solution of 0.5 mM Amplex red®, 1 µg mL ?1 HRP in 50 mM phosphate buffer pH = 7.4, 2.5% v/v DMSO, was prepared just before use from the two previous solutions. 2 mM solutions of the various amino substrates were prepared in 50 mM phosphate buffer pH = 7.4, 4% v/v DMSO. 1 µM to 2 mM amino substrates solutions were then prepared by dilution in the same buffer. MAO activity fluorescence assays was automated on a monochromator-based fluorescence microplate reader (Safire?, Tecan) using 96-well fluorescence microplates, incubated at 37 °C in the dark. The reaction mixture was composed of 20 µL of MAO solution, 80 µL of the mixed solution containing HRP and Amplex red®, and 100 µL of substrate solution. Enzymatic reactions were initiated with the substrate and monitored over 30 min by fluorimetry using excitation at ? = 563 ± 10 nm and detection at ? = 587 ± 10 nm. For each substrate, supersomes were purchased from BD Biosciences. Amplex red® was purchased from Invitrogen. Horseradish peroxidase (HRP) was purchased from Sigma-Aldrich

J. Wouters, Curr. Med. Chem, vol.5, pp.137-162, 1998.

D. E. Edmondson, A. Mattevi, C. Binda, M. Li, and F. Hubálek, Curr. Med. Chem, issue.11, 1983.

A. W. Bach, N. C. Lan, D. L. Johnson, C. W. Abell, M. E. Bembenek et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A, vol.85, pp.4934-4938, 1988.

M. D. Prada, R. Kettler, H. H. Keller, A. M. Cesura, J. G. Richards et al., J. Neural Transm., Suppl, vol.29, pp.279-292, 1990.

L. W. Elmer and J. M. Bertoni, Expert Opin. Pharmacother, vol.9, pp.2759-2772, 2008.

A. Bolasco, S. Carradori, and R. Fioravanti, Expert Opin. Ther. Pat, vol.20, pp.909-939, 2010.

M. Bortolato, K. Chen, and J. C. Shih, Adv. Drug Delivery Rev, vol.60, pp.1527-1533, 2008.

J. D. Amsterdam, J. Shults, and J. A. Disord, , vol.89, pp.183-188, 2005.

R. Amrein, W. Hetzel, M. Stabl, and W. Schmid-burgk, Int. Clin. Psychopharmacol, vol.7, pp.123-132, 1993.

M. A. Jenike, O. S. Surman, N. H. Cassem, P. Zusky, and W. H. Anderson, J. Clin. Psychiatry, vol.44, pp.131-132, 1983.

M. Cyr and M. K. Farrar, Ann. Pharmacother, vol.34, pp.366-376, 2000.

A. M. Cesura and A. Pletscher, Prog. Drug Res. Fortschr. Arzneimittelforsch. Prog. Rech. Pharm, vol.38, pp.171-297, 1992.

J. Knoll, Neurobiology, vol.8, pp.179-199, 2000.

H. Weissbach, T. E. Smith, J. W. Daly, B. Witkop, and S. Udenfriend, J. Biol. Chem, vol.235, pp.1160-1163, 1960.

R. Hardeland, D. Tan, and R. J. Reiter, J. Pineal Res, vol.47, pp.109-126, 2009.

I. Mahmood, S. H. Neau, and W. D. Mason, J. Pharm. Biomed. Anal, vol.12, pp.895-899, 1994.

J. Lee and A. Ziering, J. Org. Chem, vol.12, pp.885-893, 1947.

M. O. Ogunrombi, S. F. Malan, G. Terre'blanche, K. Castagnoli, N. Castagnoli et al., Life Sci, vol.81, pp.458-467, 2007.

Y. X. Wang, S. Mabic, and N. Castagnoli, Bioorg. Med. Chem, vol.6, pp.143-149, 1998.

Y. Lee, K. Ling, X. Lu, R. B. Silverman, E. M. Shepard et al., J. Am. Chem. Soc, vol.124, pp.12135-12143, 2002.

P. Bissel, M. C. Bigley, K. Castagnoli, and N. Castagnoli, Bioorg. Med. Chem, vol.10, pp.3031-3041, 2002.

J. M. Rimoldi, S. G. Puppali, E. Isin, P. Bissel, A. Khalil et al., Bioorg. Med. Chem, vol.13, pp.5808-5813, 2005.

A. Pretorius, M. O. Ogunrombi, H. Fourie, G. Terre'blanche, N. Castagnoli et al., Bioorg. Med. Chem, vol.18, pp.4111-4118, 2010.

C. M. Dixon, G. R. Park, and M. H. Tarbit, Biochem. Pharmacol, vol.47, pp.1253-1257, 1994.

B. Rochat, M. Kosel, G. Boss, B. Testa, M. Gillet et al., Biochem. Pharmacol, vol.56, pp.15-23, 1998.

K. Orito, A. Horibata, T. Nakamura, H. Ushito, H. Nagasaki et al., J. Am. Chem. Soc, vol.126, pp.14342-14343, 2004.

M. Zhou and N. Panchuk-voloshina, Anal. Biochem, vol.253, pp.169-174, 1997.

C. Binda, J. Wang, M. Li, F. Hubalek, A. Mattevi et al., Biochemistry, vol.47, pp.5616-5625, 2008.

F. Hubálek, C. Binda, A. Khalil, M. Li, A. Mattevi et al., J. Biol. Chem, vol.280, pp.15761-15766, 2005.

P. Labute, J. Chem. Inf. Model, vol.50, pp.792-800, 2010.

C. Aslanidis and P. J. Jong, Ligation-independent cloning of PCR products (LIC-PCR), Nucleic Acids Res, vol.18, pp.6069-6074, 1990.

Z. Assaf, A. P. Larsen, R. Venskutonyt?, L. Han, B. Abrahamsen et al., Chemoenzymatic synthesis of new 2,4syn-functionalized (S)-glutamate analogues and structure-activity relationship studies at ionotropic glutamate receptors and excitatory amino acid transporters, J Med Chem, vol.56, pp.1614-1628, 2013.
URL : https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-00803222

J. Barber, A. M. Damry, G. F. Calderini, C. Walton, and R. A. Chica, Continuous colorimetric screening assay for detection of d-amino acid aminotransferase mutants displaying altered substrate specificity, Anal Biochem, vol.463, pp.23-30, 2014.

M. Bommer and J. M. Ward, A 1-step microplate method for assessing the substrate range of l-?-amino acid aminotransferase, Enzyme Microb Technol, vol.52, pp.218-225, 2013.

A. Cooper, M. Conway, and S. M. Hutson, A continuous 96-well plate spectrophotometric assay for branched-chain amino acid aminotransferases, Anal Biochem, vol.308, pp.100-105, 2002.

G. L. Ellman, Tissue sulfhydryl groups, Arch Biochem Biophys, vol.82, pp.70-77, 1959.

R. Emilliozzi and L. Pichat, Méthode simple de préparation d'acide L (+) amino-2 sulfino-3 propionique (acide cystéine sulfinique), pp.1887-1888, 1959.

N. W. Fadnavis, S. Seo, J. Seo, and B. Kim, Asymmetric synthesis of nonproteinogenic amino acids with l-amino acid transaminase: synthesis of (2S)-2-amino-4-oxo-4-phenylbutyric and (3E,2S)-2-amino-4-phenylbutenoic acids, Tetrahedron Asymmetry, vol.17, pp.2199-2202, 2006.

T. Gefflaut, Z. Assaf, and M. Sancelme, Preparation of glutamate analogues by enzymatic transamination, Unnatural Amino Acids, pp.55-72, 2012.

A. P. Green, N. J. Turner, and E. O'reilly, Chiral amine synthesis using ?transaminases: an amine donor that displaces equilibria and enables high-throughput screening, Angew Chem Int Ed, vol.53, pp.10714-10717, 2014.

K. Hayashi, K. Nunami, J. Kato, N. Yoneda, M. Kubo et al., Studies on angiotensin converting enzyme inhibitors. 4. Synthesis and angiotensin converting enzyme inhibitory activities of 3-acyl-1-alkyl-2-oxoimidazolidine-4-carboxylic acid derivatives, J Med Chem, vol.32, pp.289-297, 1989.

M. Höhne, S. Schätzle, H. Jochens, K. Robins, and U. T. Bornscheuer, Rational assignment of key motifs for function guides in silico enzyme identification, Nat Chem Biol, vol.6, pp.807-813, 2010.

J. Hopwood, M. D. Truppo, N. J. Turner, and R. C. Lloyd, A fast and sensitive assay for measuring the activity and enantioselectivity of transaminases, Chem Commun, vol.47, pp.773-775, 2011.

R. E. Humphrey, M. H. Ward, and W. Hinze, Spectrophotometric determination of sulfite with 4,4'-dithio-dipyridine and 5,5'-dithiobis(2nitrobenzoic acid), Anal Chem, vol.42, pp.698-702, 1970.

B. Hwang, B. Cho, H. Yun, K. Koteshwar, and B. Kim, Revisit of aminotransferase in the genomic era and its application to biocatalysis, J Mol Catal B Enzym, vol.37, pp.47-55, 2005.

K. Inoue, S. Kuramitsu, K. Aki, Y. Watanabe, T. Takagi et al., Branched-chain amino acid aminotransferase of Escherichia coli: overproduction and properties, J Biochem (Tokyo), vol.104, pp.777-784, 1988.

W. T. Jenkins, D. 'ari, and L. , Preparation of the phosphopyridoxamine form of the glutamic-aspartic transaminase, Biochem Biophys Res Commun, vol.22, pp.376-382, 1966.

J. I. Juncosa, H. Lee, and R. B. Silverman, Two continuous coupled assays for ornithine-?-aminotransferase, Anal Biochem, vol.440, pp.145-149, 2013.

H. Kagamiyama and H. Hayashi, Branched-chain amino-acid aminotransferase of Escherichia coli, RA Harris. and JR Sokatch (Ed) Methods in Enzymology, pp.103-113, 2000.

S. Kamitori, K. Hirotsu, T. Higuchi, K. Kondo, K. Inoue et al., Overproduction and preliminary X-ray characterization of aspartate aminotransferase from Escherichia coli, J Biochem (Tokyo), vol.101, pp.813-816, 1987.

J. Kim, D. Kyung, H. Yun, B. Cho, J. Seo et al., Cloning and characterization of a novel ?-transaminase from Mesorhizobium sp. strain LUK: a new biocatalyst for the synthesis of enantiomerically pure ?-amino acids, Appl Environ Microbiol, vol.73, pp.1772-1782, 2007.

D. Koszelewski, K. Tauber, K. Faber, and W. Kroutil, ) ?-Transaminases for the synthesis of non-racemic ?-chiral primary amines, Trends Biotechnol, vol.28, pp.324-332, 2010.

A. Kreimeyer, A. Perret, C. Lechaplais, D. Vallenet, C. Medigue et al., Identification of the last unknown genes in the fermentation pathway of lysine, J Biol Chem, vol.282, pp.7191-7197, 2006.

T. Li, A. B. Kootstra, and I. G. Fotheringham, Nonproteinogenic ?-amino acid preparation using equilibrium shifted transamination, Org Process Res Dev, vol.6, pp.533-538, 2002.

H. Lo, S. Hsu, W. Lin, N. Chan, and W. Hsu, Asymmetrical synthesis of l-homophenylalanine using engineered Escherichia coli aspartate aminotransferase, Biotechnol Prog, vol.21, pp.411-415, 2005.

G. Matcham, M. Bhatia, W. Lang, C. Lewis, R. Nelson et al., Enzyme and reaction engineering in biocatalysis: synthesis of (S)-methoxyisopropylamine ((S)-1-methoxypropan-2-amine), 1999.

, Chim Int J Chem, vol.53, pp.584-589

P. Maupin, P. K. Mehta, T. I. Hale, and P. Christen, Aminotransferases: demonstration of homology and division into evolutionary subgroups, Eur J Biochem, vol.13, pp.549-561, 1992.

G. Odstrchel and G. Leung, Aminotransferase assay. WO9423062 (A1, 1994.

E. Park, J. Dong, and J. Shin, ?-Transaminase-catalyzed asymmetric synthesis of unnatural amino acids using isopropylamine as an amino donor, Org Biomol Chem, vol.11, pp.6929-6933, 2013.

E. Passera, B. Campanini, F. Rossi, V. Casazza, M. Rizzi et al., Human kynurenine aminotransferase II-reactivity with substrates and inhibitors, FEBS J, vol.278, pp.1882-1900, 2011.

M. Punta, P. C. Coggill, R. Y. Eberhardt, J. Mistry, J. Tate et al., The Pfam protein families database, Nucleic Acids Res, vol.40, pp.290-301, 2012.
URL : https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-01294685

R. Rej, A convenient continuous-rate spectrophotometric method for determination of amino acid substrate specificity of, 1982.

, aminotransferases: application to isoenzymes of aspartate aminotransferase, Appl Microbiol Biotechnol, vol.119, pp.205-210

S. Rozen and H. Skaletsky, Primer3 on the WWW for general users and for biologist programmers, Methods Mol Biol Clifton NJ, vol.132, pp.365-386, 2000.

C. Savile, J. M. Mundorff, E. C. Moore, J. C. Tam, W. R. Sarenajarvis et al., Biocatalytic asymmetric synthesis of chiral amines from ketones applied to sitagliptin manufacture, Science, vol.329, pp.305-309, 2010.

T. Sawai, D. Koma, R. Hara, K. Kino, and S. Harayama, A highthroughput and generic assay method for the determination of substrate specificities of thermophilic ?-aminotransferases, J Microbiol Methods, vol.71, pp.32-38, 2007.

R. C. Simon, B. Grischek, F. Zepeck, A. Steinreiber, F. Belaj et al., Regio-and stereoselective monoamination of diketones without protecting groups, Angew Chem Int Ed, vol.51, pp.6713-6716, 2012.

P. P. Taylor, D. P. Pantaleone, R. F. Senkpeil, and I. G. Fotheringham, Novel biosynthetic approaches to the production of unnatural amino acids using transaminases, Trends Biotechnol, vol.16, pp.412-418, 1998.

M. D. Truppo and N. J. Turner, Micro-scale process development of transaminase catalysed reactions, Org Biomol Chem, vol.8, pp.1280-1283, 2010.

C. Vergne-vaxelaire, F. Bordier, A. Fossey, M. Besnard-gonnet, A. Debard et al., Nitrilase activity screening on structurally diverse substrates: providing biocatalytic tools for organic synthesis, Adv Synth Catal, vol.355, pp.1763-1779, 2013.

C. Walton and R. A. Chica, A high-throughput assay for screening Lor D-amino acid specific aminotransferase mutant libraries, Anal Biochem, vol.441, pp.190-198, 2013.

K. Weinhandl, M. Winkler, A. Glieder, and A. Camattari, A novel multienzymatic high throughput assay for transaminase activity, Tetrahedron, vol.68, pp.7586-7590, 2012.

M. J. Wyvratt, Evolution of angiotensin-converting enzyme inhibitors, Clin Physiol Biochem, vol.6, pp.217-229, 1988.

X. Yu, J. Bresser, I. Schall, I. Djurdjevic, W. Buckel et al., Development of a satisfactory and general continuous assay for aminotransferases by coupling with (R)-2-hydroxyglutarate dehydrogenase, Anal Biochem, vol.431, pp.127-131, 2012.