, Schéma, vol.94
, Synthèse des ?-céto-?-hydroxyacides, vol.95
Approche générale décrite pour la synthèse des cétoacides ?-hydroxylés, Schéma, vol.96 ,
, Synthèse des cétoacides ?-hydroxylés, vol.97
Tentative de synthèse du HOP via la lactone correspondante, Schéma, vol.98 ,
, Rétrosynthèse envisagée pour l'HPPO, vol.99
, Schéma, vol.100
, Schéma, vol.101
, Mécanisme du réarrangement de Claisen-Johnson et de la formation d'un impureté, vol.103
, Schéma, vol.105
, Rétrosynthèse proposée pour, vol.107
, Synthèse d'un analogue N-méthylé du COC, vol.108
, Synthèse envisagée pour le COC, via les intermédiaires 22 et 23, vol.109
, Synthèse de la pyridone 21, vol.110
, Méthode envisagée pour les synthèses des pyridones 24 et 25, vol.111
, Synthèse et isomérisation de la pyridone 25, vol.113
Produits de réarrangement électrocyclique issus des composés 22 et 25, Schéma, vol.114 ,
Règles de Woodward-Hoffmann pour le réarrangement électrocyclique, Schéma, vol.115 ,
, Synthèse des composés 28 et 29 par ozonolyse des composés 26 et 27, vol.116
, Schéma, vol.117, p.171
, Réaction modèle pour le témoin positif, vol.118
Proposition de mécanisme pour la réaction de désulfination de l, Schéma, vol.119 ,
, Mécanisme avec production de PMP pour la réaction de désulfination de l, Schéma, vol.120
, Accès aux 4 stréoisomères d'aminoacides ?-hydroxylés avec les, vol.121
, Principe des boucles AL-TA pour la synthèse d'aminoacides ?-hydroxylés, Schéma, vol.122, p.248
Réaction catalysée par la transcétolase, Schéma, vol.123 ,
Couplage d'une TK et d'une SerTA pour la synthèse d'un cétose, Schéma, vol.124 ,
Mesure de l'activité des SerTA par dosage du HPA avec le Test au WST-1, Schéma, vol.125, p.250 ,
, Synthèse du L-érythrulose par couplage de la TKgst avec la, vol.126
Mesure de l'activité de la TA A4A10 avec différents couples de substrats, Schéma, vol.127 ,
Formation d'Ala à partir d'Asp catalysée par la, Schéma, vol.128 ,
Déplacement d'équilibre par cyclisation du 2OG formé à partir de Gln, Schéma, vol.129 ,
, Stratégies de déplacement d'équilibre pour les, vol.130
, Activités spécifiques (UI/mg) des 24 hits mesurées avec les tests directs, vol.36
, Activités spécifiques (UI/mg) des 24 hits mesurées avec les tests couplés, vol.37
, Activités spécifiques (UI/mg) des hits mesurés avec le test GluDH/NAD + avec les aminoacides protéinogènes, vol.38
, Paramètres cinétiques de la TA A4A10 pour la réaction entre Pyr, vol.39, p.239
, Activités relatives des TA A3D9 et A3B9 pour, vol.40, p.246
, Km apparents déterminés pour Pyr, Glyox et KG avec A4C2 en présence de Ser 20mM, vol.41, p.251
, Rendements obtenus (%) pour la synthèse du L-érythrulose dans la cascade, vol.42
Entre parenthèse, activités relatives (%) par rapport à l'activité maximale mesurée avec le couple KG, Activités (UI/mg) de la TA A4A10 mesurées avec différents couples donneur (20mM)-accepteur (2 mM), vol.43 ,
, Conditions spécifiques, vol.44
Table des Graphiques Graphique 1 : Densité optique mesurée à 412 nm en fonction de ,
Graphique 2 : Densité optique mesurée à 412 nm en fonction de ,
, Activités mesurées avec le test direct dans les 48 essais du témoin positif, Graphique, vol.3, p.115
, Graphique 4 : ?DO/min à 412 nm en fonction de la quantité d'AspTA avec le test direct, p.115
, Graphique 5 : ?DO/min à 340 nm en fonction de la quantité d'AspTA avec le test LDH/NADH, p.116
, Corrélation entre activité réelle et activité mesurée de la BCAT dans les conditions du test couplé (20 mUI d'AspTA), vol.6
, Graphique 7 : ?DO/min à 412 nm en fonction de la quantité de BCAT avec le test couplé, p.119
, Graphique 8 : ?DO/min mesuré à 340 nm en fonction de la quantité de BCAT avec le test
,
, ?DO/min à 412 nm en fonction de la quantité de Q9A3Q9 avec le test direct, Graphique, vol.9, p.125
, ?DO/min à 412 nm en fonction de la quantité de A4A10 dans le test couplé avec HPT, vol.10
, Production de SO2 avec A4A10 en absence d'accepteur et à [PLP] variable, Graphique, vol.11, p.133
, Temps pour atteindre une ?DO de 1 (?), 2 (?), et 3 (+) à différentes, vol.12
, Activité des TA Q7NWG4 et A4A10 en fonction de la concentration en PLP, Graphique, vol.13, p.135
Courbe de calibration pour le test couplé utilisant l, Graphique, vol.14 ,
Courbe de calibration pour le test LDH/NADH, Graphique, vol.15 ,
Graphique 16 : Variation du signal de fluorescence (?RFU/min) en fonction de, p.142 ,
Courbe de calibration pour le test à la résazurine, Graphique, vol.17 ,
, Nombre d'occurrences des pourcentages d'identité calculés au sein de TAM(A), vol.18
, Nombre d'occurrences des pourcentages d'identité calculés au sein du SDR(C), vol.19
, Nombre d'occurrences des pourcentages d'identité calculés au sein de TAM(C), vol.20
, Nombre d'occurrences des pourcentages d'identité calculés au sein de TAM, vol.21
A) avec le L-ACS dans le test direct (premier plan) et couplé (second plan), Activités A0 mesurées lors du criblage des 5 plaques constituant TAM, vol.22 ,
, Classement des meilleurs hits pour le KG avec le test direct au L-ACS, vol.23
, Classement des meilleurs hits pour le KG avec le test direct au D-ACS, vol.24
, Annotation des hits détectés avec le test direct et le couple KG, vol.25
, Activités des hits détectés avec le D-ACS dans le test direct avec les différents cétoacides du groupe 2. Le SDV (= 4A0) calculé pour chaque enzyme est représenté, vol.26
, Activités des hits détectés avec le D-ACS dans le test direct avec les cétoacides AOP et AOH, vol.27
Classement des 10 meilleurs hits obtenus avec le test couplé et l'OPBA, Graphique, vol.28 ,
Classement des 10 meilleurs hits obtenus avec le test couplé et l'OPA, Graphique, vol.29 ,
OPBA (en bleu) et l'OPA (en rouge) en utilisant le test direct avec le, Classement des hits obtenus avec l', vol.30 ,
Classement des 10 meilleurs hits obtenus avec le test couplé et HMOP, Graphique, vol.31 ,
Classement des 10 meilleurs hits obtenus avec le test couplé et HOPP, Graphique, vol.32 ,
Classement des 5 meilleurs hits obtenus avec le test couplé et HOP, Graphique, vol.33 ,
Classement des 11 meilleurs hits obtenus avec le test couplé et HOPB, Graphique, vol.34 ,
, Comparaison des activités mesurées avec HOP et Pyr pour les des 5 meilleurs hits détectés avec le test couplé, vol.35
, Comparaison des activités mesurées avec HOPB et Pyr pour les 10 meilleurs hits détectés avec le test couplé et HOPB, vol.36
Le SDV pour chaque enzyme est représenté en noir, Graphique, vol.37 ,
Activités mesurées sans cétoacide pour toutes les enzymes de TAM(C), Graphique, vol.38, p.223 ,
, Annotations dans Uniprot des 50 TA de TAM(C) présentant la plus forte activité A0, vol.39
, Classement des 10 meilleurs hits obtenus avec le test direct utilisant l'HPT, vol.40
, Classement des 10 meilleurs hits obtenus avec le test direct utilisant l'HPT, vol.41
, Hits obtenus avec l'acétaldéhyde lors du criblage avec le test direct à l'HPT, Graphique, vol.42, p.230
Profil d'activité de la A4A10 en fonction de la température, Graphique, vol.43 ,
, Influence du pH sur l'activité de la TA A4A10 avec le tampon phosphate (?) et, Graphique, vol.44
,
, Influence du poucentage volumique de DMSO sur l'activité de la TA A4A10, Graphique, vol.45, p.241
, Conversion du D-ACS (?) en Ala (?) catalysée par la, vol.46
, Conversion du L-ACS (?) en Ala (?) catalysée par la, vol.47
, Conversion du D-ACS (?) en Ala (?) catalysée par la TA A3B9 sans addition de PLP, vol.48
, Taux de conversion des réactions de transamination mettant en jeu HOP et HOPB avec la L-ou D-Ala et les, vol.49
, Activité de 13 SerTA de TAM(A) en présence de Ser et de Pyr, Glyox ou KG, Graphique, vol.50, p.250
Activité de la TA A4C2 en fonction de la température, Graphique, vol.51, p.251 ,
Activité de la TA A4C2 en fonction du temps d'incubation à 60 °C, Graphique, vol.52 ,
, 2 mM) en HPhe en présence de A4A10 et de Glu, Conversion de l'OPBA, vol.53, p.255
, Consommation du Pyr en fonction du temps en présence de Gln (200 mM) et de la TA A3D9. Concentrations initiales de Pyr : 20 mM (?), 50 mM (?), vol.54, p.200
,
, Le 2-oxo-4-phénylbutanoate de lithium (OPBA à 65 % de pureté, vol.45, p.16
, Dans un puits sont ajoutés successivement 20 µL de TA à 0,1 UI/mL [2 mUI, p.20
, Dans un puits sont ajoutés successivement 20 µL de TA à 0,1 UI/mL [2 mUI, p.20
, Une solution (mix) est préparée avec 20 µL de GluDH à 50 UI/mL [1 UI
, Dans un puits sont ensuite ajoutés successivement 20 µL de TA à 0,1 UI/mL
, Pour ce test, les solutions sont préparées dans du tampon HEPES 0,1 M pH = 7,5. Le test se décompose de deux étapes : une étape de réaction enzymatique et une
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6069-6074. quality and used as received. Evaporation in vacuo was performed on a rotary evaporator at approx, J. Nucleic Acids Res, vol.18, issue.20, 1990. ,
MHz) and 13 C NMR (75 MHz) spectra were recorded on a Varian Mercury Plus and on a Varian Gemini 2000 instrument, respectively, using deuterated solvents as internal references. Chemical shifts (?) are given in ppm and coupling constants ( J) in Hertz ,
, Acetaldehyde (0, vol.20
, After concentration in vacuo, the crude product was purified by flash chromatography using isocratic EtOAc-MeOH-Et 3 N (10 : 1 : 0.1). This afforded the titled compound (287 mg, 54%) as a colorless oil, equiv.) was added to a stirred solution of PEA
, O) ? 7.40 ? 7.25 (m, 5H), 3.25 (t, J = 7 Hz, 2H), 3.05 (q, J = 7 Hz, 2H)
27 Propionaldehyde (0.3 mL, 5.2 mmol, 1.00 equiv.) was added to a stirred solution of PEA (1) (2.0 mL, 1.92 g, 15.5 mmol, 2.98 equiv.) in dry MeOH (45 mL) at rt under a N 2 atmosphere. The reaction mixture was stirred for 1 hour at rt. NaBH 3 CN (357 mg, 5.7 mmol, 1.10 concentration in vacuo, the crude product was purified by flash chromatography using isocratic EtOAc-MeOH, 15.7. MS (m/z) calcd for C 10 H 15 N [M + H] + 150.1, found: 150.2. N-Propyl-2-phenethylamine (4) ,
,
The batches (0.5 mL, 2.5 mg) were thawed rapidly in a 37 °C water bath upon arrival, aliquoted and quickly refrozen to ?80 °C until further use. Before use, MAOs were thawed and then diluted to obtain a 0.16 mg mL ?1 solution in 50 mM phosphate buffer pH = 7.4. A 2 mM solution of Amplex red was prepared in 50 mM phosphate buffer pH = 7.4, 10% v/v DMSO. A 4 µg mL ?1 solution of HRP was prepared in 50 mM phosphate buffer pH = 7.4. A mixed solution of 0.5 mM Amplex red®, 1 µg mL ?1 HRP in 50 mM phosphate buffer pH = 7.4, 2.5% v/v DMSO, was prepared just before use from the two previous solutions. 2 mM solutions of the various amino substrates were prepared in 50 mM phosphate buffer pH = 7.4, 4% v/v DMSO. 1 µM to 2 mM amino substrates solutions were then prepared by dilution in the same buffer. MAO activity fluorescence assays was automated on a monochromator-based fluorescence microplate reader (Safire?, Tecan) using 96-well fluorescence microplates, incubated at 37 °C in the dark. The reaction mixture was composed of 20 µL of MAO solution, 80 µL of the mixed solution containing HRP and Amplex red®, and 100 µL of substrate solution. Enzymatic reactions were initiated with the substrate and monitored over 30 min by fluorimetry using excitation at ? = 563 ± 10 nm and detection at ? = 587 ± 10 nm. For each substrate, supersomes were purchased from BD Biosciences. Amplex red® was purchased from Invitrogen. Horseradish peroxidase (HRP) was purchased from Sigma-Aldrich ,
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