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Thèse Année : 2009

Molecular Dynamics in Red Blood Cells

La Dynamique Moléculaire dans les Globules Rouges

Andreas Stadler
  • Fonction : Auteur
  • PersonId : 865640

Résumé

Incoherent quasielastic and elastic neutron scattering were used to measure protein and cell water dynamics in the picosecond time and Ångstrom length scale. Hemoglobin dynamics was measured in human red blood cells, in vivo. The experiments revealed a change in the geometry of internal protein dynamics at 36.9°C, human body temperature. Above this temperature amino acid side-chain dynamics occupy larger volumes than expected from normal temperature dependence. Global macromolecular diffusion was interpreted according to theoretical concepts for short-time self-diffusion of non-charged hard sphere colloids. The influence of hydration on hemoglobin dynamics was studied with neutron scattering. The residence times of localized jumps in the order of a few picoseconds were found to be significantly reduced in concentrated solution compared to fully hydrated powder. The change in the geometry of amino acid side-chain dynamics at body temperature was found in concentrated hemoglobin solution, but the body temperature transition in protein dynamics was absent in fully hydrated powder. This indicated that picosecond protein motions responsible for the body temperature transition are activated only at a sufficient level of hydration, and that hydrated powders may not reflect fully all functional protein dynamics. The dynamics of cell water in human red blood cells was measured with quasielastic incoherent neutron scattering. A major fraction of around 90% of cell water is characterized by a translational diffusion coefficient similar to bulk water. A minor fraction of around 10% of cellular water exhibits reduced dynamics. The slow water fraction was attributed to dynamically bound water on the surface of hemoglobin, which accounts for approximately half of the hydration layer.
Les techniques de diffusion incohérente élastique et quasiélastique de neutrons ont été utilisées pour mesurer la dynamique de la protéine et de l'eau cellulaire sur les échelles de quelques picosecondes et de quelques Ångstroms. La dynamique de l'hémoglobine a été mesurée dans les globules rouges, in vivo. La dynamique interne de la protéine montre un changement de régime à 36.9°C, la température physiologique. À des températures plus élevées que la température physiologique, les chaînes latérales des amino acides occupent des volumes plus grands que prévu par la dépendance normale sur la température. La diffusion globale de l'hémoglobine a été interprétée avec la théorie pour la diffusion des particules colloïdales à temps de courte durée. L'influence de l'hydratation sur la dynamique de l'hémoglobine a été étudiée avec la diffusion de neutrons. Les temps de résidence entre les sauts locaux dans l'ordre de quelques picosecondes sont réduits en solution concentrée et augmentés en poudre d'hémoglobine hydratée. La transition dans la géométrie des mouvements internes à la température du corps a été trouvée dans la solution concentrée, mais pas dans la poudre hydratée. Il a été conclu que les poudres hydratées ne représentent pas un bon modèle pour la dynamique de la protéine dans l'ordre de quelques picosecondes, qui est corrélée à la fonction biologique. La dynamique de l'eau cellulaire dans les globules rouges a été mesurée avec la technique de diffusion incohérente quasiélastique de neutrons. Une fraction de l'eau cellulaire d'environ 90% est caractérisée par un coefficient de diffusion translationnel similaire à celui de l'eau volumique. Les 10% restant présentent une dynamique ralentie de façon significative. La fraction ralentie a été attribuée à l'eau en interaction avec l'hémoglobine. Elle correspond à environ la moitié de l'eau dans la première couche d'hydratation de la protéine.
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Dates et versions

tel-00442206 , version 1 (18-12-2009)

Identifiants

  • HAL Id : tel-00442206 , version 1

Citer

Andreas Stadler. La Dynamique Moléculaire dans les Globules Rouges. Biophysique [physics.bio-ph]. Université Joseph-Fourier - Grenoble I, 2009. Français. ⟨NNT : ⟩. ⟨tel-00442206⟩

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