Etude théorique des mouvements internes de grande amplitude de la décaalanine et du fragment C-terminal de la protéine ribosomale L7/L12

Résumé : La plasticité des protéines joue un rôle majeur dans l'expression de leur fonction. Or, les déplacements amples de groupes d'atomes à l'intérieur des protéines sont souvent difficiles à étudier expérimentalement. Par exemple, on ne sait dire ce qui distingue entre eux les sous-états conformationels mis en évidence par Frauenfelder. Pour préciser l'interprétation de ce type de donnée expérimentale, les méthodes de dynamique moléculaire seraient idéales si le calcul de trajectoires d'environ 100 nsec était possible. La méthode de dynamique moléculaire confinée que nous avons développée repose sur la description que donne la théorie des modes normaux des mouvements amples et lents d'une protéine. Elle permet de calculer des trajectoires beaucoup plus longues que d'ordinaire. Cependant, un comportement anharmonique méconnu perturbe le déroulement des trajectoires calculées ainsi, et ce même dans le cas d'un polypeptide ne subissant aucun changement de conformation (la décaalanine). Pour préciser les voies de développement ultérieur de notre méthode, la dernière partie de cette thèse est consacrée à l'étude d'un mouvement ample et lent d'une petite protéine, le fragment C-terminal de la protéine ribosomale L7/L12.
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Thèse
Biophysique [physics.bio-ph]. Université Paris Sud - Paris XI, 1990. Français
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Contributeur : Yves-Henri Sanejouand <>
Soumis le : lundi 24 mars 2008 - 14:33:38
Dernière modification le : mardi 25 mars 2008 - 08:31:20
Document(s) archivé(s) le : jeudi 20 mai 2010 - 21:22:32

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Yves-Henri Sanejouand. Etude théorique des mouvements internes de grande amplitude de la décaalanine et du fragment C-terminal de la protéine ribosomale L7/L12. Biophysique [physics.bio-ph]. Université Paris Sud - Paris XI, 1990. Français. <tel-00266537>

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