La protéine MC1 d'archaeabactérie : reconnaissance de séquences particulières

Résumé : La protéine MC1 est une petite protéine structurale très abondante chez Methanosarcina thermophila (archaeabactérie). Nous avons utilisé la méthode SELEX (Systematic Evolution of Ligands by EXponential enrichment) pour rechercher ses séquences préférentielles de fixation. Après 10 cycles de sélection, une séquence consensus avec une affinité 50 fois plus forte que celle pour une séquence aléatoire a été déterminée. Cette séquence a été étudiée par simulation de dynamique moléculaire. Le mode de fixation de MC1 sur l'ADN a ensuite été déterminé par des empreintes moléculaires (DMS, OH·). Les résultats montrent une fixation par une face et dans le petit sillon de l'ADN. Une reconnaissance par lecture indirecte des séquences est probable. L'oxydation de certains acides aminés (Trp, Met) par les rayons gamma entraîne une modification des propriétés de la protéine : perte de la reconnaissance de structures et séquences particulières et diminution de sa capacité à courber l'ADN.
Type de document :
Thèse
Biochimie [q-bio.BM]. Université d'Orléans, 2004. Français
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Contributeur : Isabelle Frapart <>
Soumis le : jeudi 28 juillet 2005 - 13:46:20
Dernière modification le : jeudi 8 décembre 2016 - 15:05:58
Document(s) archivé(s) le : lundi 20 septembre 2010 - 12:57:55

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Citation

Guillaume De Vuyst. La protéine MC1 d'archaeabactérie : reconnaissance de séquences particulières. Biochimie [q-bio.BM]. Université d'Orléans, 2004. Français. <tel-00008337v2>

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