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Université Pierre et Marie Curie - Paris VI (07/11/2011), Dominique COSTA (Dir.)
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Etude ab initio de l'adsorption d'acides aminés et peptide sur surfaces modèles d'acier inoxydable
Pierre-Alain Garrain1

L'acier inoxydable est utilisé dans de nombreuses applications biomédicales. Au contact d'un environnement biologique, des protéines s'adsorbent à la surface des aciers inoxydables. La maîtrise de la biocompatibilité nécessite la connaissance à l'échelle moléculaire de l'interaction biomolécule- surface. Nous développons une approche " bottom up " de cette interaction déclinée selon 3 axes : Complexification de la surface : Les films passifs en surface des aciers inoxydables sont composés à la fois d'oxydes de chrome et de fer et la surface α-Cr2O3 (0001) représente un modèle pertinent de ce film passif. Nous avons tout d'abord étudié l'adsorption des acides aminés (AA) sur une surface de Cr2O3 anhydre. Les acides aminés acides et basiques interagissent le plus fortement avec Cr2O3. Nous avons mis en évidence une différence de réactivité entre Cr2O3, Fe2O3 et un film de Cr2O3 enrichi en Fer en extrême surface, imputable à la structure électronique des cations Cr3+ et Fe3+. Activité de l'eau : Elle a été prise en compte en modélisant une surface hydroxylée et en extrapolant à l'interface solide liquide. L'étude de l'adsorption des AA sur une surface hydroxylée (en sphère externe) et en substitution de groupements -OH de surface a montré que seuls les acides aminés acides (Glu, Asp) peuvent s'adsorber en sphère interne. La formation de couches auto-assemblées de sphère externe est favorisée pour les acides aminés hydrophobes. Taille de la biomolécule : Dans cet optique nous avons développé une nouvelle méthodologie pour l'étude de l'adsorption de peptides sur des surfaces bien définies. Cette méthodologie est appliquée à l'exemple de l'adsorption du dipeptide de l'acide glutamique Glu2 sur Cr2O3. Une adsorption par multi-ancrage des résidus, de type sphère interne, est calculée.
1:  LPCS - Laboratoire de Physico-Chimie des Surfaces
DFT – Cr2O3 – acier inoxydable – adsorption – acides aminés – peptides – biomatériaux – biocompatibilité

Ab initio study of the adsorption of amino acids and peptide on model surfaces of stainless steel
Stainless steel is really interesting in biomedical applications. In contact with biological environment, proteins adsorb on the stainless steel surfaces. The control of the biocompatibility requires knowledge at the molecular level of the biomolecule-surface interaction. We developed a "bottom up" approach of this interaction following three lines of inquiry: Surface complexity: The passive film formed on the stainless steel surfaces is made of chromium and iron oxides and the (0001)-Cr2O3 surface is a good model for the passive film. First, we studied the adsorption of amino acids (AA) on anhydrous Cr2O3 surface. The acidic and basic amino acids interact more strongly with Cr2O3. We highlighted a difference of reactivity between Cr2O3, Fe2O3 and iron enriched Cr2O3 films, incoming from the electronic structure of Cr3+ and Fe3+. Water activity: Hydroxylated surfaces and solid-liquid interface were used. The study of the adsorption of AA on hydroxylated surfaces (outer sphere) and the substitution of -OH groups on these surfaces showed that only amino acids (Glu, Asp) can be adsorbed in inner sphere. The formation of self-assembled layers (outer sphere) is favoured for the hydrophobic amino acids. Size of the biomolecule: In this part, we developed a new methodology to study the adsorption of peptides on well-defined surfaces. This methodology has been applied to the adsorption of the glutamic acid dipeptide Glu2 on Cr2O3. An adsorption by multi-anchoring points (inner sphere) was calculated.
DFT – Cr2O3 – stainless steel – adsorption – amino acids – peptides – biomaterials – biocompatibility