Residues involved in folding nucleus prediction and structural classification of protein fragments in interaction.
Prédiction des résidus impliqués dans le noyau du repliement et classification structurale de fragments protéiques en interaction.
Résumé
We have developed an algorithm to predict residues implied in the folding nucleus with two coupled approaches. Most Interacting Residues (MIR) prediction is coupled with structural analysis methods by fragments as the Tightened End Fragments (TEF) technique and multiple structural alignment. This algorithm have been developed on a proteins benchmark with low sequence identity belonging to immunoglobulin family which is well known. The results are compared to those produced by similar techniques and by experimental approaches. As a result, there is a good agreement between predicted residues and experimental data. For a second part, we have made a bank of biological multimers. The purpose of this bank is to develop a prediction tool of quaternary structure. The bank of multimers is considered valid by the DiMoVo software using Voronoi tessellation to represent proteins. To analyze types of interacting domains, several complexes have been indented in fragments by the TEF method. We have developed an algorithm to encapsulate the fragments into cylinders to characterize the fragments by their radius and length. Then these fragments have been classified on structural criteria and the interactions into the protein-protein interfaces of the classes have been counted. As a result, we observe that the classes are not used in a homogeneous way in the proteins-proteins interactions.
Nous avons développé un algorithme de prédiction des résidus impliqués dans le noyau du repliement par des approches couplées. La prédiction des Most Interacting Residues (MIR) est associée aux méthodes d'analyse structurale par fragments, les Tightened End Fragments (TEF) et d'alignement multiple. Cet algorithme a été développé sur une banque de protéines à faible identité en séquence appartenant à une famille bien documentée, les immunoglobulines. Les résultats obtenus sont comparés à ceux produits par d'autres techniques similaires, mais aussi à ceux provenant d'études expérimentales. Comme résultat nous avons pu voir qu'il existe une bonne corrélation entre les résidus prédits par notre méthode et les données expérimentales. Dans une deuxième partie, nous avons généré une banque de multimères biologiques dans le but de développer un outil de prédiction de la structure quaternaire. La banque est validée par le programme DiMoVo utilisant la représentation des protéines par tesselation de Voronoï. Afin d'analyser les modes d'interaction entre domaines, les différents complexes ont été découpés en fragments par la méthode des Tightened End Fragments. Nous avons développé un algorithme permettant d'inclure chaque fragment dans un cylindre, afin de pouvoir caractériser le fragment par une hauteur et un rayon. Ces fragments ont ensuite été classés sur ces critères structuraux et les interactions de différentes classes de fragments au sein des interfaces protéines-protéines ont été comptabilisées. On observe que les classes ne sont pas utilisées de façon homogène dans les interactions protéines-protéines.
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