Inactivation of beef heart mitochondrial ATPase by the 2',3'-dialdehyde derivatives of adenine nucleotides.
Interaction des 2',3'-dialdéhydes adénine nucléotides avec l'ATPase des mitochondries de coeur de boeuf.
Résumé
Beef heart mitochondrial F1-ATPase was inactivated by 2',3'-dialdehyde derivatives of ATP, ADP and AMP (dialATP, dialADP, dialAMP). In the absence of Mg2+, analysis of enzyme inactivation kinetics showed that inactivation resulted from the binding of 1 mol nucleotide analog per active unit of F1. The most efficient analog was dialADP, followed by dialAMP and dialATP. Complete inactivation was correlated with the binding of about 11 mol dialADP per mol F1 as measured directly with radioactive nucleotides. After correction for non-specific labeling, the number of specifically bound dialADP was 3 mol per mol F1. By sodium dodecylsulfate (SDS)-polyacrylamide gel electrophoresis, dialADP was found to bind covalently mainly to the alpha and beta subunits.
La F1-ATPase des mitochondries de coeur de boeuf est inactivée par les dérivés 2',3'-dialdéhydiques de l'ATP, ADP et AMP (dialATP, dialADP, dialAMP). L'analyse de la cinétique d'inactivation enzymatique montre qu'en l'absence de Mg2+, l'inactivation résulte de la fixation d'une mole d'analogue de nucléotide par unité active de F1-ATPase. L'analogue le plus efficace est le dialADP, suivi par le dialAMP et le dialATP. L'utilisation de nucléotides radioactif montre que l'inactivation complète nécessite la fixation d'environ 11 moles de dialADP par mole de F1. Après correction pour le marquage non-sélectif, le le nombre de dialADP fixés spécifiquement est de 3 par F1. Par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de dodécylsulfate de sodium (SDS), le dialADP se fixe de manière covalente principalement sur les sous-unités alpha et beta.