Films and Bubbles Stabilised by Soluble Proteins : Structure, Interactions and Permeability to Gas
Films et bulles de protéines solubles : structure, interactions et perméabilité au gaz
Résumé
Thin films of soluble proteins are good model systems to study the interactions between two bubbles, and to discuss the stability of protein foams. During this work, we have shown that the stability, structure and permeability to air of the films are determined by the properties of the protein layers adsorbed at the air/water interface. We managed to control the formation of a protein black film by adjusting the parameters of the bulk (pH, ionic strength etc.) and we determined its molecular organization by X-ray reflectivity. We have also shown that protein bubbles are gradually surrounded by an insoluble shell as they shrink under the effect of Ostwald ripening. The kinetics of this phenomenon is especially slow and has been explained as a function of the dynamic structure and the rheology of the protein network that forms the wall of the bubbles. In addition, we proposed a new experimental device for measuring the interactions that take part within protein films. Finally, we tried to see whether there is a correlation between the properties of individual protein films and bubbles, and the behaviour of macroscopic foams obtained in analogous conditions. Experimentally, we found that this correlation was not as obvious as expected because the structure of the adsorbed protein layers depends closely on the mechanical events they had been exposed to. In the last part, we have determined the architecture of a new type of complex films stabilized by amphiphilic cyclodextrins. We have used the confined geometry of black films for studying the hydration properties of these objects.
Les films minces de protéines solubles sont des systèmes pertinents pour modéliser les interactions entre deux bulles et interpréter la stabilité des mousses de protéines. Au cours de ce travail, nous avons montré que les propriétés des couches de protéines adsorbées à l'interface air/solution conditionnaient la stabilité, la structure et la perméabilité à l'air des films résultants. En optimisant les paramètres de la solution (pH, force ionique?), nous avons ainsi contrôlé la formation d'un film noir de protéines et déterminé son organisation moléculaire par réflectivité des rayons X. Par ailleurs, nous avons montré que les bulles de protéines s'entouraient d'une carapace insoluble en décroissant sous l'effet du mûrissement d'Ostwald. La cinétique de ce phénomène, particulièrement lente, a été interprétée en fonction de la structure dynamique et de la rhéologie du réseau de protéines qui forme la paroi des bulles. Puis, nous avons proposé un nouveau dispositif, encore perfectible, qui permet de mesurer les interactions qui prennent part dans les films de protéines. Finalement, nous avons tenté de corréler les propriétés des films et bulles de protéines individuels au comportement d'une mousse macroscopique obtenue dans des conditions analogues. Cet exercice est délicat expérimentalement car les couches de protéines adsorbées gardent la mémoire des évènements mécaniques qu'elles subissent. Dans un registre différent, nous avons déterminé l'architecture d'un autre type de films complexes, constitués de cyclodextrines amphiphiles. La géométrie confinée des films noirs a été exploitée pour étudier l'hydratation de ces objets.